Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine
Protos ist Griechisch und heisst das Erste
Proteine sind in der lebenden Natur in grosser Vielfalt vorkommende Eiweissstoffe, die sehr unterschiedliche Längen und Funktionen haben können. Ihre Entdeckung geht auf das Jahr 1838 zurück. Ein Proteinmolekül besteht aus einer Kette von Aminosäuren, die untereinander durch einen bestimmten Bindungstyp, die Peptidbindung, verknüpft sind. Das griechische Wort protos bedeutet erste.
Proteinmoleküle können sehr unterschiedliche Eigenschaften haben. Sie reichen vom langen, faserigen, unlöslichen Typ, wie beim Haar und Bindegewebe, bis hin zum kompakten, wasserlöslichen Typ, der Zellmembranen passiert und chemische Reaktionen in Gang setzt. Sie alle sind grosse Moleküle mit Molekulargewichten von einigen tausend bis hin zu mehreren Millionen. Sie sind für jede Art und für jedes Organ innerhalb einer Spezies kennzeichnend. Das in der Nahrung vorhandene Protein dient in erster Linie zum Aufbau und Erhalt von Zellen. Aber auch die im Protein vorhandene Energie kann genutzt werden. Sie entspricht mit fast vier Kalorien pro Gramm dem der Kohlenhydrate.
Neben der Funktion der Zellerhaltung spielen Proteinmoleküle auch bei anderen wichtigen Körperfunktionen eine grosse Rolle. So ermöglichen sie z.B die Muskelkontraktion, und die Verdauung ist ohne sie nicht denkbar: Enzyme sind Proteinmoleküle. Auch Hormone, die wichtige Körperfunktionen kontrollieren, sind Proteine. Ein Beispiel ist das Insulin, welches für den Zuckerspiegel im Blut verantwortlich ist. Die Antikörper des Immunsystems sind ebenfalls Proteinmoleküle; das Gleiche gilt für das Hämoglobin, das für den Sauerstofftransport im Blut zuständig ist. Die Chromosomen, Träger der Gene (der Erbinformationen und generell der Informationen für die Lebensfunktionen aller Zellen), bestehen aus Nukleinsäuren und Proteinen.
Die 20 verschiedenen alpha-Aminosäuren
| Neutrale |
Glycin |
|
|
Alanin |
|
|
Serin |
|
|
Threonin |
essentiell |
|
Valin |
essentiell |
|
Leucin |
essentiell |
|
Isoleucin |
essentiell |
| Saure |
Asaparaginsäure |
|
|
Asparagin |
|
|
Glutaminsäure |
|
|
Glutamin |
|
| Basische |
Arginin |
|
|
Lysin |
essentiell |
| Schwefelhaltige |
Cystein |
|
|
Methionin |
essentiell |
| Aromatische |
Phenylalanin |
essentiell |
|
Tyrosin |
|
| Heterozyklische |
Tryptophan |
essentiell |
|
Histidin |
|
|
Prolin |
|

Proteine sind hoch molekulare stickstoffhaltige Naturstoffe mit vielfältigen biologischen Funktionen; dementsprechend liegt der Proteinanteil in Zellen bei mehr als 70% der Trockenmasse. Bei sauerer, bzw. enzymatischer Hydrolyse, zerfallen Proteine in einfache organische Verbindungen mit kleiner Molekülmasse - in die Grundbausteine alpha-Aminosäuren (siehe Tabelle oben).
Ihre Sequenz ist von Protein zu Proteinen unterschiedlich: Jede Eiweissart besitzt dadurch ganz spezifische und charakteristische Eigenschaften. Die Aminosäuren werden nach ihrer Essentialität eingeteilt in nicht essentielle (entbehrliche) Aminosäuren, die im Körper gebildet werden können und als unspezifische Stickstoffquelle dienen, und essentielle (unentbehrliche = lebensnotwendige) Aminosäuren, die nicht oder nur in ungenügendem Ausmass durch Biosynthese bereitgestellt werden können und daher Bestandteil der Nahrung sein müssen.
Es gibt für den Erwachsenen acht Aminosäuren, die mit der Nahrung zugeführt werden müssen. Aminosäuren sind nicht nur als Bausteine von Proteinen von Bedeutung, sondern auch aus Vorstufe für die Biosynthese einer Vielzahl biologisch und physiologisch wichtiger Verbindungen.
Täglicher Bedarf essentieller Aminosäuren nach |
Kleinkinder (Holt)
|
Kleinkinder (Holt /acibas)
|
Kinder 10-12 J. (Nakagawa)
|
Kinder 10-12 J. (Nakagawa /acibas)
|
Erwachsene Männer (Rose)
|
Erwachsene Männer (Rose /acibas)
|
Erwachsene Männer (Rose)
|
Erwachsene Männer (Rose /acibas)
|
Erwachsene Frauen (Hegstedt)
|
Erwachsene Frauen (Hegstedt /acibas)
|
| Referenzgewicht |
mg/kg
|
mg/15kg
|
mg/kg
|
mg/38kg
|
mg/kg
|
mg/74kg
|
mg/kg
|
mg/74kg
|
mg/kg
|
mg/60kg
|
| Histidin |
(25)
|
(375)
|
-
|
-
|
-
|
-
|
-
|
-
|
-
|
-
|
| Isoleucin |
111
|
1625
|
28
|
1064
|
10
|
740
|
11
|
804
|
10
|
600
|
| Leucin |
153
|
2295
|
49
|
1862
|
11
|
804
|
14
|
1036
|
13
|
780
|
| Lysin |
96
|
1440
|
59
|
2242
|
9
|
626
|
12
|
858
|
10
|
600
|
| Methionin & Cystin |
50*
|
750
|
27
|
1026
|
14
|
1036
|
11
|
804
|
13
|
780
|
| Phenylalanin & Tyrosin |
90*
|
1350
|
27
|
1026
|
14
|
1036
|
14
|
1036
|
13
|
780
|
| Threonin |
62
|
990
|
34
|
1292
|
6
|
444
|
6
|
444
|
7
|
420
|
| Tryptophan |
19
|
285
|
4
|
152
|
3
|
222
|
3
|
222
|
3
|
180
|
| Valin |
95
|
1425
|
33
|
1254
|
14
|
1036
|
14
|
1036
|
11
|
620
|

Die Proteinverdauung Die Proteinverdauung beginnt im sauren Milieu des Magens. Die im Magensaft enthaltenen inaktiven Enzymvorstufen (Pepsinogene) werden unter Säureeinwirkung (pH 2 -4) in aktives Pepsin umgewandelt. Die endogene Protease (im Körper vorgehende Eiweisszersetzung) spaltet Nahrungsproteine in längere Bruchstücke. Im Dünndarm wird der Nahrungsbrei durch den Pankreassaft (Saft der Bauchspeicheldrüse) auf neutrale bis leicht alkalische Werte eingestellt. Die im Magen entstandenen Poly- (hochmolekularen) bzw. Oligopeptide (niedermolekularen Eiweissteile) werden dort durch die Enzyme Trypsin und Chymotrypsin weiter hydrolysiert (durch Wasser gespalten).

Nur Aminosäuren in freier Form werden vom Blutkreislauf transportiert Aus dem Darmlumen werden dann sowohl freie Aminosäuren als auch Di- und Tripeptide resorbiert. Die Mikrovilli der Darmschleimhaut spaltet Di- und Tripeptide in freie Aminosäuren. Der Abtransport aus der resorbierenden Zelle erfolgt in jedem Fall in Form von freien Aminosäuren über die Pfortader zur Leber. Anders gesagt; die mit der Nahrung aufgenommenen Eiweisse werden im Verdauungstrakt hydrolysiert (mit Wasser gespalten) und gelangen in Form von freien Aminosäuren in den Blutkreislauf. Freie Aminosäuren müssen vom Magen nicht verdaut werden. Der Darm gibt sie direkt in den Blutkreislauf ab.

Die Aminosäurenzusammensetzung in der DNS Die Aufklärung der grundlegenden Prozesse bei der Proteinbiosynthese ist eine der grössten Leistungen der Wissenschaft. Mit der Entschlüsselung des genetischen Codes konnten auch die Vorgänge, die bei der Proteinsynthese ablaufen, aufgeklärt werden. Die Information für die Aminosäurenzusammensetzung eines Proteins, ist in Form der Nukleotidsequenz in der Desoxyribonukleinsäure (DNS) gespeichert. Die genetische Information wird im Zellkern in Ribonukleinsäure (RNS) umgeschrieben. Die RNS dient als Bote und wird deshalb auch messenger oder ein mRNS bezeichnet. Die Verfügbarkeit von Aminosäuren ist wichtig für eine gesunde Proteinbiosynthese.

Vegetabile Proteine - schlecht resorbiert? Die Bestimmung der Nettoresorption der Aminosäuren nach einer Standard-Testmahlzeit zeigte, dass diese nach drei Stunden zu 70-80% abgeschlossen war. Es ist wahrscheinlich, dass die Proteine aus tierischen Quellen leichter und schneller resorbiert werden, als vegetabile Proteine, bei denen in die Zellulosehülle die Aufnahme verzögert. Wenn die Nahrung einen grossen Anteil an Faserstoffen enthält, kann die Verdauung weniger komplett sein. Bei Vegetarismus, unregelmässiger Ernährung, Schwäche und Krankheit, kann die Einnahme von Aminosäuren empfohlen werden.

Empfohlene Zufuhr von Protein pro Tag • DACH-Referenzwerte 1. Auflage / Seite 35
| |
g/kg*/Tag
|
g/Tag
|
g/MJ** (Nährstoffdichte)
|
Säuglinge 0 bis unter 1 Monat |
2,7
|
12
|
12
|
6,0
|
6,3
|
| 1 bis unter 2 Monate |
2,0
|
10
|
10
|
5,0
|
5,3
|
| 2 bis unter 4 Monate |
1,5
|
10
|
10
|
5,0
|
5,3
|
| 4 bis unter 6 Monate |
1,3
|
10
|
10
|
3,3
|
3,4
|
| 6 bis unter 12 Monate |
1,1
|
10
|
10
|
3,3
|
3,4
|
Kinder 1 bis unter 4 Jahre |
1,0
|
14
|
13
|
3,0
|
3,0
|
| 4 bis unter 7 Jahre |
0,9
|
18
|
17
|
2,8
|
2,9
|
| 7 bis unter 10 Jahre |
0,9
|
24
|
24
|
3,0
|
3,4
|
| 10 bis unter 13 Jahre |
0,9
|
34
|
35
|
3,6
|
4,1
|
| 13 bis unter 15 Jahre |
0,9
|
46
|
45
|
4,1
|
4,8
|
Jugendliche und Erwachsene, Referenzgewicht m und w 15 bis unter 19 Jahre, m 67kg / w 58kg |
0,9 — 0,8
|
60
|
46
|
5,7
|
5,4
|
| 19 bis unter 25 Jahre, m 74kg / w 60kg |
0,8
|
59
|
48
|
5,6
|
5,9
|
| 25 bis unter 51 Jahre, m 74kg / w 59kg |
0,8
|
59
|
47
|
5,8
|
6,0
|
| 51 bis unter 65 Jahre, m 72kg / w 57kg |
0,8
|
58
|
46
|
6,3
|
6,2
|
| 65 Jahre und älter, m 68kg / w 55kg |
0,8
|
54
|
44
|
6,5
|
6,4
|
| Schwangere ab 4. Monat |
|
|
58
|
|
6,3
|
| Stillende *** |
|
|
63
|
|
5,8
|
|
* Bezogen auf das Referenzgewicht ** Berechnet für Jugendliche und Erwachsene mit überwiegend sitzender Tätigkeit (PAL-Wert 1,4) *** Ca. 2 g Protein-Zulage pro 100 g sezernierte Milch
|
|